Startsida
Hjälp
Sök i LIBRIS databas

     

 

Sökning: onr:19660428 > Localisation and in...

Localisation and interaction of the Vipp1 protein in cyanobacteria [Elektronisk resurs]

Bryan, Samantha J. (författare)
Burroughs, Nigel J. (författare)
Shevela, Dmitry, 1979- (författare)
Alternativt namn: Shevela, Dmitriy N., 1979-
Yu, Jianfeng (författare)
Rupprecht, Eva (författare)
Liu, Lu-Ning (författare)
Mastroianni, Giulia (författare)
Xue, Quan (författare)
Llorente-Garcia, Isabel (författare)
Leake, Mark C. (författare)
Eichacker, Lutz A. (författare)
Schneider, Dirk (författare)
Nixon, Peter J. (författare)
Mullineaux, Conrad W. (författare)
Publicerad: John Wiley & Sons, 2014
Engelska.
Ingår i: Molecular Microbiology. - 0950-382X. ; 94, 1179-1195
Läs hela texten
Läs hela texten
Läs hela texten
  • E-artikel/E-kapitel
Sammanfattning Ämnesord
Stäng  
  • The Vipp1 protein is essential in cyanobacteria and chloroplasts for the maintenance of photosynthetic function and thylakoid membrane architecture. To investigate its mode of action we generated strains of the cyanobacteria S ynechocystis sp. PCC6803 and S ynechococcus sp. PCC7942 in which Vipp1 was tagged with green fluorescent protein at the C-terminus and expressed from the native chromosomal locus. There was little perturbation of function. Live-cell fluorescence imaging shows dramatic relocalisation of Vipp1 under high light. Under low light, Vipp1 is predominantly dispersed in the cytoplasm with occasional concentrations at the outer periphery of the thylakoid membranes. High light induces Vipp1 coalescence into localised puncta within minutes, with net relocation of Vipp1 to the vicinity of the cytoplasmic membrane and the thylakoid membranes. Pull-downs and mass spectrometry identify an extensive collection of proteins that are directly or indirectly associated with Vipp1 only after high-light exposure. These include not only photosynthetic and stress-related proteins but also RNA-processing, translation and protein assembly factors. This suggests that the Vipp1 puncta could be involved in protein assembly. One possibility is that Vipp1 is involved in the formation of stress-induced localised protein assembly centres, enabling enhanced protein synthesis and delivery to membranes under stress conditions. 

Ämnesord

Natural Sciences  (hsv)
Naturvetenskap  (hsv)
Biochemistry  (umu)
biokemi  (umu)
Inställningar Hjälp

Ingår i annan publikation. Gå till titeln Molecular Microbiology

Om LIBRIS
Sekretess
Hjälp
Fel i posten?
Kontakt
Teknik och format
Sök utifrån
Sökrutor
Plug-ins
Bookmarklet
Anpassa
Textstorlek
Kontrast
Vyer
LIBRIS söktjänster
SwePub
Uppsök

Kungliga biblioteket hanterar dina personuppgifter i enlighet med EU:s dataskyddsförordning (2018), GDPR. Läs mer om hur det funkar här.
Så här hanterar KB dina uppgifter vid användning av denna tjänst.

Copyright © LIBRIS - Nationella bibliotekssystem

 
pil uppåt Stäng

Kopiera och spara länken för att återkomma till aktuell vy